Evrogen EA002試劑
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濟(jì)南友田機(jī)械設(shè)備有限公司，主營各種進(jìn)口工業(yè)機(jī)械設(shè)備及其配件，儀器儀表，實驗室器材，化學(xué)試劑。公司專注于進(jìn)口歐美工業(yè)產(chǎn)品，各種工業(yè)配件，儀器小到工業(yè)用的螺絲，大到幾百公斤重的電機(jī)。公司現(xiàn)在美國，德國，意大利分別設(shè)有辦事處和庫房，采用就近采購原則，節(jié)省了采購成本，從而讓利于客戶，保證了產(chǎn)品的質(zhì)量和貨期。
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能夠?qū)⒕酆塑账徭湹牧姿岫ユI切斷的酶，稱為核酸酶。核酸酶屬于水解酶，作用于磷酸二酯鍵的P-O 位置。 [1]
核酸酶是在核酸分解的*步中，作用于水解核苷酸之間的磷酸二酯鍵的一種核酸。在高等動植物中都有作用于磷酸二酯鍵的。 [2]
不同來源的核酸酶，其專一性、作用方式都有所不同。有些核酸酶只能作用于RNA，稱為核糖核酸酶（RNase），有些核酸酶只能作用于DNA，稱為脫氧核糖核酸酶（DNase），有些核酸酶專一性較低，既能作用于RNA也能作用于DNA，因此統(tǒng)稱為核酸酶（nuclease）。根據(jù)核酸酶作用的位置不同，又可將核酸酶分為核酸外切酶（exonuclease）和核酸內(nèi)切酶（endonuclease）。 [3]
分類介紹
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核酸外切酶
有些核酸酶能從DNA或RNA鏈的一端逐個水解下單核苷酸，所以稱為核酸外切酶。只作用于DNA的核酸外切酶稱為脫氧核糖核酸外切酶，只作用于RNA的核酸外切酶稱為核糖核酸外切酶；也有一些核酸外切酶可以作用于DNA或RNA。核酸外切酶從3′端開始逐個水解核苷酸，稱為3′→5′外切酶，例如，蛇毒磷酸二酯酶即是一種3′→5′外切酶，水解產(chǎn)物為5′核苷酸；核酸外切酶從5′端開始逐個水解核苷酸，稱為5′→3′外切酶，例如：牛脾磷酸二酯酶即是一種5′→3′外切酶，水解產(chǎn)物為3′核苷酸。
核酸內(nèi)切酶
核酸內(nèi)切酶催化水解多核苷酸內(nèi)部的磷酸二酯鍵。有些核酸內(nèi)切酶僅水解5′磷酸二酯鍵，把磷酸基團(tuán)留在3′位置上，稱為5′-內(nèi)切酶；而有些僅水解3′-磷酸二酯鍵，把磷酸基團(tuán)留在5′位置上，稱為3′-內(nèi)切酶。還有一些核酸內(nèi)切酶對磷酸酯鍵一側(cè)的堿基有專一要求，例如胰臟核糖核酸酶（RNaseA）即是一種高度專一性核酸內(nèi)切酶，它作用于由嘧啶核苷酸C‘3處的羥基與下一個核苷酸C5’處的磷酸形成的3‘，5’-磷酸二脂鍵，產(chǎn)物為以3′嘧啶核苷酸結(jié)尾的低聚核苷酸和以5’核苷酸開頭的低聚核苷酸。
發(fā)展歷史
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20世紀(jì)70年代，在細(xì)菌中陸續(xù)發(fā)現(xiàn)了一類核酸內(nèi)切酶，能專一性地識別并水解雙鏈DNA上的特異核苷酸順序，稱為限制性核酸內(nèi)切酶（restriction endonuclease，簡稱限制酶）。當(dāng)外源DNA侵入細(xì)菌后，限制性內(nèi)切酶可將其水解切成片段，從而限制了外源DNA在細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)的表達(dá)，而細(xì)菌本身的DNA由于在該特異核苷酸順序處被甲基化酶修飾，不被水解，從而得到保護(hù)。
限制性核酸內(nèi)切酶的研究和應(yīng)用發(fā)展很快，已提純的限制性核酸內(nèi)切酶有100多種，許多已成為基因工程研究中*的工具酶。
限制性核酸內(nèi)切酶可被分成三種類型。Ⅰ型和Ⅲ型限制酶水解DNA需要消耗ATP，全酶中的部分亞基有通過在特殊堿基上補(bǔ)加甲基基團(tuán)對DNA進(jìn)行化學(xué)修飾的活性。
Ⅰ型和Ⅲ型酶具有限制和修飾兩種作用，而特異性弱，切割位點的序列不固定，不已知，不宜用于基因克隆中。
Ⅱ型限制酶水解DNA不需要ATP也不以甲基化或其它方式修飾DNA，能在所識別的特殊核苷酸順序內(nèi)或附近切割DNA。因此，被廣泛用于DNA分子克隆和序列測定。
本質(zhì)研究
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關(guān)于網(wǎng)上描述核酸酶的本質(zhì)是RNA，有一定誤區(qū)。
首先，核酸酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)。
1，如圖是核酸酶的
三級結(jié)構(gòu)示意圖。可以看出核酸酶是由氨基酸合成的。
2，從發(fā)展歷*看：
RNA的催化作用是在1985年Cech等人對四膜蟲rRNA自我剪接機(jī)制地深入研究時發(fā)現(xiàn)的[4] 。而基因工程在1980年就成功做成世界上*只轉(zhuǎn)基因動物（小鼠） [5] 。也就說1980年就已經(jīng)用核酸酶來切割DNA獲取目的基因了，而RNA類酶（核酶）的催化作用是在1985年才發(fā)現(xiàn)并提出來的。
請注意區(qū)分核酶（Ribozyme,有生物催化功能的RNA)和核酸酶（RNAse/DNAse，水解核酸的酶）
酶（enzyme）是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)或RNA。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。 [1] 酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達(dá)百萬。
酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)在極為溫和的條件下也能高效和特異地進(jìn)行。 [1]
隨著人們對酶分子的結(jié)構(gòu)與功能、酶促反應(yīng)動力學(xué)等研究的深入和發(fā)展，逐步形成酶學(xué)（enzymology）這一學(xué)科。 [1]
酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結(jié)構(gòu)。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶。僅含有蛋白質(zhì)的稱為單純酶；結(jié)合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數(shù)水解酶單純由蛋白質(zhì)組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結(jié)合酶中的酶蛋白為蛋白質(zhì)部分，輔助因子為非蛋白質(zhì)部分，只有兩者結(jié)合成全酶才具有催化活性。 [1]
研究歷史
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1773年，意大利科學(xué)家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）設(shè)計了一個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。
1833年，法國的*（Payen）和帕索茲（Persoz）從麥芽的水解物中用酒精沉淀得到一種可使淀粉水解生成糖的物質(zhì)，并將其命名為diastase，也就是現(xiàn)在所謂的*。后來，diastase在法國成為用來表示所有酶的名稱。 [2]
1836年，德國馬普生物研究所科學(xué)家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)，解開消化之謎。
1878年，庫尼（Kunne）把酵母中進(jìn)行酒精發(fā)酵的物質(zhì)稱為“酶”（enzyme），這次來自希臘文，意即“在酒精中”。
1913年，美國科學(xué)家米徹利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說推導(dǎo)出酶催化基本方程的米式方程。
1926年，美國科學(xué)家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結(jié)晶，并通過化學(xué)實驗證實脲酶是一種蛋白質(zhì)。
20世紀(jì)30年代，科學(xué)家們相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶，并指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質(zhì)。
1982年，美國科學(xué)家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧爾特曼（S.Altman，1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用，并將其命名為ribozyme。 [3]
1982年，美國科學(xué)家T.Cech和他的同事在對“四膜蟲編碼rRNA前體的DNA序列含有間隔內(nèi)含子序列”的研究中發(fā)現(xiàn)，自身剪接內(nèi)含子的RNA具有催化功能。 [1] 為了與酶(enzyme)區(qū)分，Cech將它命名為ribozyme，譯名“核酶”，在非編碼RNA的分類中它也被稱為“催化性小RNA”。 [1] [4]
1986年，Schultz和Lerner研制成功抗體酶(abzyme)。
理化性質(zhì)
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組成
按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機(jī)物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白（apoenzyme），非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子 （cofactor），兩者一起組成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基（prosthetic group），用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶（coenzyme），可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用；另一類是小分子有機(jī)化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學(xué)基團(tuán)的作用。
結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫或某些化學(xué)基團(tuán)的載體，起傳遞氫或化學(xué)基團(tuán)的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫及一些特殊化學(xué)基團(tuán)的運載。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。
酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團(tuán)，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團(tuán)在與底物結(jié)合時起結(jié)合基團(tuán)（binding group）的作用，有的在催化反應(yīng)中起催化基團(tuán)（catalytic group）的作用。但有的基團(tuán)既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團(tuán)統(tǒng)稱為必需基團(tuán)（essential group）。 [4]
空間結(jié)構(gòu)
它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納進(jìn)入的底物與之結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個區(qū)域即稱為酶的活性中心。不過酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反應(yīng)的特異性實際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團(tuán)、催化基團(tuán)及其空間結(jié)構(gòu)。
而酶活性中心以外的功能集團(tuán)則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團(tuán)
